Hispana. Acceso en línea al Patrimonio Cultural Digital Español

Está en:  › Datos de registro

A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)

Identificadores del recurso

http://hdl.handle.net/10803/392148

http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191

Procedencia

(Tesis de la Universitat Jaume I)

Ficha

Título:: A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)
Tema:: Aromatase; Compound I; Exemestane; Androstenedione; QM/MM; Hydroxylation; Química Física; 544; 577
Descripción:: The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.; La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.
Fuente:: TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
Idioma:: English
Autor/Productor:: Viciano Gonzalo, Ignacio
Editor:: Universitat Jaume I
Otros colaboradores/productores:: Martí Forés, Sergio; Castillo Solsona, Raquel; Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica
Derechos:: L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/; http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/; info:eu-repo/semantics/openAccess
Fecha:: 2016-07-28T09:17:34Z; 2016-07-22
Tipo de recurso:: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis; info:eu-repo/semantics/publishedVersion
Formato:: 314 p.; application/pdf

oai_dc

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<oai_dc:dc schemaLocation="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/ http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc.xsd">
1. <dc:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dc:title>
2. <dc:creator>Viciano Gonzalo, Ignacio</dc:creator>
3. <dc:contributor>Martí Forés, Sergio</dc:contributor>
4. <dc:contributor>Castillo Solsona, Raquel</dc:contributor>
5. <dc:contributor>Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</dc:contributor>
6. <dc:subject>Aromatase</dc:subject>
7. <dc:subject>Compound I</dc:subject>
8. <dc:subject>Exemestane</dc:subject>
9. <dc:subject>Androstenedione</dc:subject>
10. <dc:subject>QM/MM</dc:subject>
11. <dc:subject>Hydroxylation</dc:subject>
12. <dc:subject>Química Física</dc:subject>
13. <dc:subject>544</dc:subject>
14. <dc:subject>577</dc:subject>
15. <dc:description>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dc:description>
16. <dc:description>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dc:description>
17. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
18. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
19. <dc:date>2016-07-22</dc:date>
20. <dc:type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dc:type>
21. <dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
22. <dc:identifier>http://hdl.handle.net/10803/392148</dc:identifier>
23. <dc:identifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</dc:identifier>
24. <dc:language>eng</dc:language>
25. <dc:rights>L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
26. <dc:rights>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
27. <dc:rights>info:eu-repo/semantics/openAccess</dc:rights>
28. <dc:format>314 p.</dc:format>
29. <dc:format>application/pdf</dc:format>
30. <dc:format>application/pdf</dc:format>
31. <dc:publisher>Universitat Jaume I</dc:publisher>
32. <dc:source>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</dc:source>
</oai_dc:dc>

dim

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<dim:dim schemaLocation="http://www.dspace.org/xmlns/dspace/dim http://www.dspace.org/schema/dim.xsd">
1. <dim:field element="contributor" mdschema="dc">Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</dim:field>
2. <dim:field authority="612f5a45-f9bc-484b-9b9b-ab2e2c950ddc" confidence="-1" element="contributor" mdschema="dc" qualifier="author">Viciano Gonzalo, Ignacio</dim:field>
3. <dim:field element="contributor" mdschema="dc" qualifier="authoremail">iviciano@uji.es</dim:field>
4. <dim:field element="contributor" mdschema="dc" qualifier="authoremailshow">false</dim:field>
5. <dim:field authority="1f7d3eef-cb37-440b-aaae-6909812a18ba" confidence="-1" element="contributor" mdschema="dc" qualifier="director">Martí Forés, Sergio</dim:field>
6. <dim:field authority="11f2ef12-a572-4611-99cf-ce693ef96abe" confidence="-1" element="contributor" mdschema="dc" qualifier="director">Castillo Solsona, Raquel</dim:field>
7. <dim:field element="contributor" mdschema="dc" qualifier="authorsendemail">true</dim:field>
8. <dim:field element="date" mdschema="dc" qualifier="accessioned">2016-07-28T09:17:34Z</dim:field>
9. <dim:field element="date" mdschema="dc" qualifier="available">2016-07-28T09:17:34Z</dim:field>
10. <dim:field element="date" mdschema="dc" qualifier="issued">2016-07-22</dim:field>
11. <dim:field element="identifier" mdschema="dc" qualifier="uri">http://hdl.handle.net/10803/392148</dim:field>
12. <dim:field element="identifier" mdschema="dc" qualifier="doi">http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</dim:field>
13. <dim:field element="description" mdschema="dc" qualifier="abstract">The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dim:field>
14. <dim:field element="description" mdschema="dc" qualifier="abstract">La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dim:field>
15. <dim:field element="format" mdschema="dc" qualifier="extent">314 p.</dim:field>
16. <dim:field element="format" mdschema="dc" qualifier="mimetype">application/pdf</dim:field>
17. <dim:field element="language" mdschema="dc" qualifier="iso">eng</dim:field>
18. <dim:field element="publisher" mdschema="dc">Universitat Jaume I</dim:field>
19. <dim:field element="rights" mdschema="dc" qualifier="license">L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dim:field>
20. <dim:field element="rights" lang="*" mdschema="dc" qualifier="uri">http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dim:field>
21. <dim:field element="rights" mdschema="dc" qualifier="accessLevel">info:eu-repo/semantics/openAccess</dim:field>
22. <dim:field element="source" mdschema="dc">TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</dim:field>
23. <dim:field element="subject" mdschema="dc">Aromatase</dim:field>
24. <dim:field element="subject" mdschema="dc">Compound I</dim:field>
25. <dim:field element="subject" mdschema="dc">Exemestane</dim:field>
26. <dim:field element="subject" mdschema="dc">Androstenedione</dim:field>
27. <dim:field element="subject" mdschema="dc">QM/MM</dim:field>
28. <dim:field element="subject" mdschema="dc">Hydroxylation</dim:field>
29. <dim:field element="subject" mdschema="dc" qualifier="other">Química Física</dim:field>
30. <dim:field element="subject" mdschema="dc" qualifier="udc">544</dim:field>
31. <dim:field element="subject" mdschema="dc" qualifier="udc">577</dim:field>
32. <dim:field element="title" mdschema="dc">A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dim:field>
33. <dim:field element="type" mdschema="dc">info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dim:field>
34. <dim:field element="type" mdschema="dc">info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dim:field>
35. <dim:field element="embargo" mdschema="dc" qualifier="terms">cap</dim:field>
</dim:dim>

etdms

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<thesis schemaLocation="http://www.ndltd.org/standards/metadata/etdms/1.0/ http://www.ndltd.org/standards/metadata/etdms/1.0/etdms.xsd">
1. <title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</title>
2. <creator>Viciano Gonzalo, Ignacio</creator>
3. <contributor>iviciano@uji.es</contributor>
4. <contributor>false</contributor>
5. <contributor>Martí Forés, Sergio</contributor>
6. <contributor>Castillo Solsona, Raquel</contributor>
7. <contributor>true</contributor>
8. <subject>Aromatase</subject>
9. <subject>Compound I</subject>
10. <subject>Exemestane</subject>
11. <subject>Androstenedione</subject>
12. <subject>QM/MM</subject>
13. <subject>Hydroxylation</subject>
14. <description>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</description>
15. <description>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</description>
16. <date>2016-07-28</date>
17. <date>2016-07-28</date>
18. <date>2016-07-22</date>
19. <type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</type>
20. <type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</type>
21. <identifier>http://hdl.handle.net/10803/392148</identifier>
22. <identifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</identifier>
23. <language>eng</language>
24. <rights>L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</rights>
25. <rights>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</rights>
26. <rights>info:eu-repo/semantics/openAccess</rights>
27. <publisher>Universitat Jaume I</publisher>
28. <source>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</source>
</thesis>

marc

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<record schemaLocation="http://www.loc.gov/MARC21/slim http://www.loc.gov/standards/marcxml/schema/MARC21slim.xsd">
1. <leader>00925njm 22002777a 4500</leader>
2. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="042">
  1. <subfield code="a">dc</subfield>
  </datafield>
3. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="720">
  1. <subfield code="a">Viciano Gonzalo, Ignacio</subfield>
  2. <subfield code="e">author</subfield>
  </datafield>
4. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="260">
  1. <subfield code="c">2016-07-22</subfield>
  </datafield>
5. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="520">
  1. <subfield code="a">The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</subfield>
  </datafield>
6. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="520">
  1. <subfield code="a">La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</subfield>
  </datafield>
7. <datafield ind1="8" ind2=" " tag="024">
  1. <subfield code="a">http://hdl.handle.net/10803/392148</subfield>
  </datafield>
8. <datafield ind1="8" ind2=" " tag="024">
  1. <subfield code="a">http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</subfield>
  </datafield>
9. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Aromatase</subfield>
  </datafield>
10. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Compound I</subfield>
  </datafield>
11. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Exemestane</subfield>
  </datafield>
12. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Androstenedione</subfield>
  </datafield>
13. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">QM/MM</subfield>
  </datafield>
14. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Hydroxylation</subfield>
  </datafield>
15. <datafield ind1="0" ind2="0" tag="245">
  1. <subfield code="a">A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</subfield>
  </datafield>
</record>

marc_ccuc

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<record schemaLocation="http://www.loc.gov/MARC21/slim http://www.loc.gov/standards/marcxml/schema/MARC21slim.xsd">
1. <leader>nam a 5i 4500</leader>
2. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Aromatase</subfield>
  </datafield>
3. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Compound I</subfield>
  </datafield>
4. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Exemestane</subfield>
  </datafield>
5. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Androstenedione</subfield>
  </datafield>
6. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">QM/MM</subfield>
  </datafield>
7. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="653">
  1. <subfield code="a">Hydroxylation</subfield>
  </datafield>
8. <datafield ind1="1" ind2="0" tag="245">
  1. <subfield code="a">A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</subfield>
  </datafield>
9. <datafield ind1=" " ind2="1" tag="264">
  1. <subfield code="a">[Castelló] :</subfield>
  2. <subfield code="b">Universitat Jaume I,</subfield>
  3. <subfield code="c">2016</subfield>
  </datafield>
10. <datafield ind1="4" ind2="0" tag="856">
  1. <subfield code="z">Accés lliure</subfield>
  2. <subfield code="u">http://hdl.handle.net/10803/392148</subfield>
  </datafield>
11. <controlfield tag="007">cr |||||||||||</controlfield>
12. <controlfield tag="008">AAMMDDs2016 sp ||||fsm||||0|| 0 eng|c</controlfield>
13. <datafield ind1="1" ind2=" " tag="100">
  1. <subfield code="a">Viciano Gonzalo, Ignacio,</subfield>
  2. <subfield code="e">autor</subfield>
  </datafield>
14. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="300">
  1. <subfield code="a">1 recurs en línia (314 pàgines)</subfield>
  </datafield>
15. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="502">
  1. <subfield code="g">Tesi</subfield>
  2. <subfield code="b">Doctorat</subfield>
  3. <subfield code="c">Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</subfield>
  4. <subfield code="d">2016</subfield>
  </datafield>
16. <datafield ind1="2" ind2=" " tag="710">
  1. <subfield code="a">Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</subfield>
  </datafield>
17. <datafield ind1=" " ind2="4" tag="655">
  1. <subfield code="a">Tesis i dissertacions electròniques</subfield>
  </datafield>
18. <datafield ind1="1" ind2=" " tag="700">
  1. <subfield code="a">Martí Forés, Sergio,</subfield>
  2. <subfield code="e">supervisor acadèmic</subfield>
  </datafield>
19. <datafield ind1="1" ind2=" " tag="700">
  1. <subfield code="a">Castillo Solsona, Raquel,</subfield>
  2. <subfield code="e">supervisor acadèmic</subfield>
  </datafield>
20. <datafield ind1="0" ind2=" " tag="730">
  1. <subfield code="a">TDX</subfield>
  </datafield>
21. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="520">
  1. <subfield code="a">The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</subfield>
  </datafield>
22. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="998">
  1. <subfield code="a">j</subfield>
  </datafield>
23. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="040">
  1. <subfield code="a">ES-BaCBU</subfield>
  2. <subfield code="b">cat</subfield>
  3. <subfield code="e">rda</subfield>
  4. <subfield code="c">ES-BaCBU</subfield>
  </datafield>
24. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="336">
  1. <subfield code="a">text</subfield>
  2. <subfield code="b">txt</subfield>
  3. <subfield code="2">rdacontent</subfield>
  </datafield>
25. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="337">
  1. <subfield code="a">informàtic</subfield>
  2. <subfield code="b">c</subfield>
  3. <subfield code="2">rdamedia</subfield>
  </datafield>
26. <datafield ind1=" " ind2=" " tag="338">
  1. <subfield code="a">recurs en línia</subfield>
  2. <subfield code="b">cr</subfield>
  3. <subfield code="2">rdacarrier</subfield>
  </datafield>
</record>

mets

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<mets ID=" DSpace_ITEM_10803-392148" OBJID=" hdl:10803/392148" PROFILE="DSpace METS SIP Profile 1.0" TYPE="DSpace ITEM" schemaLocation="http://www.loc.gov/METS/ http://www.loc.gov/standards/mets/mets.xsd">
1. <metsHdr CREATEDATE="2024-10-09T02:04:14Z">
  1. <agent ROLE="CUSTODIAN" TYPE="ORGANIZATION">
    1. <name>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</name>
    </agent>
  </metsHdr>
2. <dmdSec ID="DMD_10803_392148">
  1. <mdWrap MDTYPE="MODS">
    1. <xmlData schemaLocation="http://www.loc.gov/mods/v3 http://www.loc.gov/standards/mods/v3/mods-3-1.xsd">
      1. <mods:mods schemaLocation="http://www.loc.gov/mods/v3 http://www.loc.gov/standards/mods/v3/mods-3-1.xsd">
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">author</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>Viciano Gonzalo, Ignacio</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">authoremail</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>iviciano@uji.es</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">authoremailshow</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>false</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">director</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>Martí Forés, Sergio</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">director</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>Castillo Solsona, Raquel</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:name>
        <mods:role>
        <mods:roleTerm type="text">authorsendemail</mods:roleTerm>
        </mods:role>
        <mods:namePart>true</mods:namePart>
        </mods:name>
        <mods:extension>
        <mods:dateAccessioned encoding="iso8601">2016-07-28T09:17:34Z</mods:dateAccessioned>
        </mods:extension>
        <mods:extension>
        <mods:dateAvailable encoding="iso8601">2016-07-28T09:17:34Z</mods:dateAvailable>
        </mods:extension>
        <mods:originInfo>
        <mods:dateIssued encoding="iso8601">2016-07-22</mods:dateIssued>
        </mods:originInfo>
        <mods:identifier type="uri">http://hdl.handle.net/10803/392148</mods:identifier>
        <mods:identifier type="doi">http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</mods:identifier>
        <mods:abstract>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</mods:abstract>
        <mods:language>
        <mods:languageTerm authority="rfc3066">eng</mods:languageTerm>
        </mods:language>
        <mods:accessCondition type="useAndReproduction" />
        <mods:subject>
        <mods:topic>Aromatase</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:subject>
        <mods:topic>Compound I</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:subject>
        <mods:topic>Exemestane</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:subject>
        <mods:topic>Androstenedione</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:subject>
        <mods:topic>QM/MM</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:subject>
        <mods:topic>Hydroxylation</mods:topic>
        </mods:subject>
        <mods:titleInfo>
        <mods:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</mods:title>
        </mods:titleInfo>
        <mods:genre>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:eu-repo/semantics/publishedVersion</mods:genre>
        </mods:mods>
      </xmlData>
    </mdWrap>
  </dmdSec>
3. <amdSec ID="FO_10803_392148_5">
  1. <techMD ID="TECH_O_10803_392148_5">
    1. <mdWrap MDTYPE="PREMIS">
      1. <xmlData schemaLocation="http://www.loc.gov/standards/premis http://www.loc.gov/standards/premis/PREMIS-v1-0.xsd">
        <premis:premis>
        <premis:object>
        <premis:objectIdentifier>
        <premis:objectIdentifierType>URL</premis:objectIdentifierType>
        <premis:objectIdentifierValue>https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf</premis:objectIdentifierValue>
        </premis:objectIdentifier>
        <premis:objectCategory>File</premis:objectCategory>
        <premis:objectCharacteristics>
        <premis:fixity>
        <premis:messageDigestAlgorithm>MD5</premis:messageDigestAlgorithm>
        <premis:messageDigest>5a5e939e54366a49e9dca2589af013c3</premis:messageDigest>
        </premis:fixity>
        <premis:size>53125816</premis:size>
        <premis:format>
        <premis:formatDesignation>
        <premis:formatName>application/pdf</premis:formatName>
        </premis:formatDesignation>
        </premis:format>
        </premis:objectCharacteristics>
        <premis:originalName>thesis_ivg_2016.pdf</premis:originalName>
        </premis:object>
        </premis:premis>
        </xmlData>
      </mdWrap>
    </techMD>
  </amdSec>
4. <amdSec ID="FT_10803_392148_6">
  1. <techMD ID="TECH_T_10803_392148_6">
    1. <mdWrap MDTYPE="PREMIS">
      1. <xmlData schemaLocation="http://www.loc.gov/standards/premis http://www.loc.gov/standards/premis/PREMIS-v1-0.xsd">
        <premis:premis>
        <premis:object>
        <premis:objectIdentifier>
        <premis:objectIdentifierType>URL</premis:objectIdentifierType>
        <premis:objectIdentifierValue>https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/6/thesis_ivg_2016.pdf.txt</premis:objectIdentifierValue>
        </premis:objectIdentifier>
        <premis:objectCategory>File</premis:objectCategory>
        <premis:objectCharacteristics>
        <premis:fixity>
        <premis:messageDigestAlgorithm>MD5</premis:messageDigestAlgorithm>
        <premis:messageDigest>5f016ea5a3baf1afb17fb10e198f6238</premis:messageDigest>
        </premis:fixity>
        <premis:size>683070</premis:size>
        <premis:format>
        <premis:formatDesignation>
        <premis:formatName>text/plain</premis:formatName>
        </premis:formatDesignation>
        </premis:format>
        </premis:objectCharacteristics>
        <premis:originalName>thesis_ivg_2016.pdf.txt</premis:originalName>
        </premis:object>
        </premis:premis>
        </xmlData>
      </mdWrap>
    </techMD>
  </amdSec>
5. <fileSec>
  1. <fileGrp USE="ORIGINAL">
    1. <file ADMID="FO_10803_392148_5" CHECKSUM="5a5e939e54366a49e9dca2589af013c3" CHECKSUMTYPE="MD5" GROUPID="GROUP_BITSTREAM_10803_392148_5" ID="BITSTREAM_ORIGINAL_10803_392148_5" MIMETYPE="application/pdf" SEQ="5" SIZE="53125816">
      1. <FLocat LOCTYPE="URL" href="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf" type="simple" />
      </file>
    </fileGrp>
  2. <fileGrp USE="TEXT">
    1. <file ADMID="FT_10803_392148_6" CHECKSUM="5f016ea5a3baf1afb17fb10e198f6238" CHECKSUMTYPE="MD5" GROUPID="GROUP_BITSTREAM_10803_392148_6" ID="BITSTREAM_TEXT_10803_392148_6" MIMETYPE="text/plain" SEQ="6" SIZE="683070">
      1. <FLocat LOCTYPE="URL" href="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/6/thesis_ivg_2016.pdf.txt" type="simple" />
      </file>
    </fileGrp>
  </fileSec>
6. <structMap LABEL="DSpace Object" TYPE="LOGICAL">
  1. <div ADMID="DMD_10803_392148" TYPE="DSpace Object Contents">
    1. <div TYPE="DSpace BITSTREAM">
      1. <fptr FILEID="BITSTREAM_ORIGINAL_10803_392148_5" />
      </div>
    </div>
  </structMap>
</mets>

mods

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<mods:mods schemaLocation="http://www.loc.gov/mods/v3 http://www.loc.gov/standards/mods/v3/mods-3-1.xsd">
1. <mods:name>
  1. <mods:namePart>Viciano Gonzalo, Ignacio</mods:namePart>
  </mods:name>
2. <mods:extension>
  1. <mods:dateAvailable encoding="iso8601">2016-07-28T09:17:34Z</mods:dateAvailable>
  </mods:extension>
3. <mods:extension>
  1. <mods:dateAccessioned encoding="iso8601">2016-07-28T09:17:34Z</mods:dateAccessioned>
  </mods:extension>
4. <mods:originInfo>
  1. <mods:dateIssued encoding="iso8601">2016-07-22</mods:dateIssued>
  </mods:originInfo>
5. <mods:identifier type="uri">http://hdl.handle.net/10803/392148</mods:identifier>
6. <mods:identifier type="doi">http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</mods:identifier>
7. <mods:abstract>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</mods:abstract>
8. <mods:abstract>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</mods:abstract>
9. <mods:language>
  1. <mods:languageTerm>eng</mods:languageTerm>
  </mods:language>
10. <mods:accessCondition type="useAndReproduction">L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</mods:accessCondition>
11. <mods:accessCondition type="useAndReproduction">http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</mods:accessCondition>
12. <mods:accessCondition type="useAndReproduction">info:eu-repo/semantics/openAccess</mods:accessCondition>
13. <mods:subject>
  1. <mods:topic>Aromatase</mods:topic>
  </mods:subject>
14. <mods:subject>
  1. <mods:topic>Compound I</mods:topic>
  </mods:subject>
15. <mods:subject>
  1. <mods:topic>Exemestane</mods:topic>
  </mods:subject>
16. <mods:subject>
  1. <mods:topic>Androstenedione</mods:topic>
  </mods:subject>
17. <mods:subject>
  1. <mods:topic>QM/MM</mods:topic>
  </mods:subject>
18. <mods:subject>
  1. <mods:topic>Hydroxylation</mods:topic>
  </mods:subject>
19. <mods:titleInfo>
  1. <mods:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</mods:title>
  </mods:titleInfo>
20. <mods:genre>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</mods:genre>
21. <mods:genre>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</mods:genre>
</mods:mods>

oaire

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<oaire:record schemaLocation="http://namespaceopenaire.eu/schema/oaire/">
1. <dc:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dc:title>
2. <datacite:creator>
  1. <datacite:creatorName>Viciano Gonzalo, Ignacio</datacite:creatorName>
  </datacite:creator>
3. <datacite:contributor>iviciano@uji.es</datacite:contributor>
4. <datacite:contributor>false</datacite:contributor>
5. <datacite:contributor>Martí Forés, Sergio</datacite:contributor>
6. <datacite:contributor>Castillo Solsona, Raquel</datacite:contributor>
7. <datacite:contributor>true</datacite:contributor>
8. <datacite:contributor>Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</datacite:contributor>
9. <dc:subject>Aromatase</dc:subject>
10. <dc:subject>Compound I</dc:subject>
11. <dc:subject>Exemestane</dc:subject>
12. <dc:subject>Androstenedione</dc:subject>
13. <dc:subject>QM/MM</dc:subject>
14. <dc:subject>Hydroxylation</dc:subject>
15. <dc:subject>Química Física</dc:subject>
16. <dc:subject>544</dc:subject>
17. <dc:subject>577</dc:subject>
18. <dc:description>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dc:description>
19. <dc:description>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dc:description>
20. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
21. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
22. <dc:date>2016-07-22</dc:date>
23. <dc:type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dc:type>
24. <dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
25. <datacite:alternateIdentifier>http://hdl.handle.net/10803/392148</datacite:alternateIdentifier>
26. <datacite:alternateIdentifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</datacite:alternateIdentifier>
27. <dc:language>eng</dc:language>
28. <dc:rights>L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
29. <dc:rights>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
30. <dc:rights>info:eu-repo/semantics/openAccess</dc:rights>
31. <dc:format>314 p.</dc:format>
32. <dc:format>application/pdf</dc:format>
33. <dc:format>application/pdf</dc:format>
34. <dc:publisher>Universitat Jaume I</dc:publisher>
35. <dc:source>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</dc:source>
36. <oaire:file>https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf</oaire:file>
</oaire:record>

ore

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<atom:entry schemaLocation="http://www.w3.org/2005/Atom http://www.kbcafe.com/rss/atom.xsd.xml">
1. <atom:id>http://hdl.handle.net/10803/392148/ore.xml</atom:id>
2. <atom:link href="http://hdl.handle.net/10803/392148" rel="alternate" />
3. <atom:link href="http://hdl.handle.net/10803/392148/ore.xml" rel="http://www.openarchives.org/ore/terms/describes" />
4. <atom:link href="http://hdl.handle.net/10803/392148/ore.xml#atom" rel="self" type="application/atom+xml" />
5. <atom:published>2016-07-28T09:17:34Z</atom:published>
6. <atom:updated>2016-07-28T09:17:34Z</atom:updated>
7. <atom:source>
  1. <atom:generator>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</atom:generator>
  </atom:source>
8. <atom:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</atom:title>
9. <atom:author>
  1. <atom:name>Viciano Gonzalo, Ignacio</atom:name>
  </atom:author>
10. <atom:category label="Aggregation" scheme="http://www.openarchives.org/ore/terms/" term="http://www.openarchives.org/ore/terms/Aggregation" />
11. <atom:category scheme="http://www.openarchives.org/ore/atom/modified" term="2016-07-28T09:17:34Z" />
12. <atom:category label="DSpace Item" scheme="http://www.dspace.org/objectModel/" term="DSpaceItem" />
13. <atom:link href="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf" length="53125816" rel="http://www.openarchives.org/ore/terms/aggregates" title="thesis_ivg_2016.pdf" type="application/pdf" />
14. <oreatom:triples>
  1. <rdf:Description about="http://hdl.handle.net/10803/392148/ore.xml#atom">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceItem" />
    2. <dcterms:modified>2016-07-28T09:17:34Z</dcterms:modified>
    </rdf:Description>
  2. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/2/license_url">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>CC-LICENSE</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  3. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/3/license_text">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>CC-LICENSE</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  4. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/4/license_rdf">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>CC-LICENSE</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  5. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>ORIGINAL</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  6. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/6/thesis_ivg_2016.pdf.txt">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>TEXT</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  7. <rdf:Description about="https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/7/thesis_ivg_2016.pdf.xml">
    1. <rdf:type resource="http://www.dspace.org/objectModel/DSpaceBitstream" />
    2. <dcterms:description>MEDIA_DOCUMENT</dcterms:description>
    </rdf:Description>
  </oreatom:triples>
</atom:entry>

qdc

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<qdc:qualifieddc schemaLocation="http://purl.org/dc/elements/1.1/ http://dublincore.org/schemas/xmls/qdc/2006/01/06/dc.xsd http://purl.org/dc/terms/ http://dublincore.org/schemas/xmls/qdc/2006/01/06/dcterms.xsd http://dspace.org/qualifieddc/ http://www.ukoln.ac.uk/metadata/dcmi/xmlschema/qualifieddc.xsd">
1. <dc:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dc:title>
2. <dc:creator>Viciano Gonzalo, Ignacio</dc:creator>
3. <dc:contributor>Martí Forés, Sergio</dc:contributor>
4. <dc:contributor>Castillo Solsona, Raquel</dc:contributor>
5. <dc:subject>Aromatase</dc:subject>
6. <dc:subject>Compound I</dc:subject>
7. <dc:subject>Exemestane</dc:subject>
8. <dc:subject>Androstenedione</dc:subject>
9. <dc:subject>QM/MM</dc:subject>
10. <dc:subject>Hydroxylation</dc:subject>
11. <dcterms:abstract>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dcterms:abstract>
12. <dcterms:abstract>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dcterms:abstract>
13. <dcterms:dateAccepted>2016-07-28T09:17:34Z</dcterms:dateAccepted>
14. <dcterms:available>2016-07-28T09:17:34Z</dcterms:available>
15. <dcterms:created>2016-07-28T09:17:34Z</dcterms:created>
16. <dcterms:issued>2016-07-22</dcterms:issued>
17. <dc:type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dc:type>
18. <dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
19. <dc:identifier>http://hdl.handle.net/10803/392148</dc:identifier>
20. <dc:identifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</dc:identifier>
21. <dc:language>eng</dc:language>
22. <dc:rights>L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
23. <dc:rights>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
24. <dc:rights>info:eu-repo/semantics/openAccess</dc:rights>
25. <dc:publisher>Universitat Jaume I</dc:publisher>
26. <dc:source>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</dc:source>
</qdc:qualifieddc>

rdf

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<rdf:RDF schemaLocation="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/rdf/ http://www.openarchives.org/OAI/2.0/rdf.xsd">
1. <ow:Publication about="oai:www.tdx.cat:10803/392148">
  1. <dc:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dc:title>
  2. <dc:creator>Viciano Gonzalo, Ignacio</dc:creator>
  3. <dc:contributor>iviciano@uji.es</dc:contributor>
  4. <dc:contributor>false</dc:contributor>
  5. <dc:contributor>Martí Forés, Sergio</dc:contributor>
  6. <dc:contributor>Castillo Solsona, Raquel</dc:contributor>
  7. <dc:contributor>true</dc:contributor>
  8. <dc:subject>Aromatase</dc:subject>
  9. <dc:subject>Compound I</dc:subject>
  10. <dc:subject>Exemestane</dc:subject>
  11. <dc:subject>Androstenedione</dc:subject>
  12. <dc:subject>QM/MM</dc:subject>
  13. <dc:subject>Hydroxylation</dc:subject>
  14. <dc:description>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dc:description>
  15. <dc:description>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dc:description>
  16. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
  17. <dc:date>2016-07-28T09:17:34Z</dc:date>
  18. <dc:date>2016-07-22</dc:date>
  19. <dc:type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dc:type>
  20. <dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
  21. <dc:identifier>http://hdl.handle.net/10803/392148</dc:identifier>
  22. <dc:identifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</dc:identifier>
  23. <dc:language>eng</dc:language>
  24. <dc:rights>L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
  25. <dc:rights>http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</dc:rights>
  26. <dc:rights>info:eu-repo/semantics/openAccess</dc:rights>
  27. <dc:publisher>Universitat Jaume I</dc:publisher>
  28. <dc:source>TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</dc:source>
  </ow:Publication>
</rdf:RDF>

uketd_dc

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<uketd_dc:uketddc schemaLocation="http://naca.central.cranfield.ac.uk/ethos-oai/2.0/ http://naca.central.cranfield.ac.uk/ethos-oai/2.0/uketd_dc.xsd">
1. <dc:title>A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</dc:title>
2. <dc:creator>Viciano Gonzalo, Ignacio</dc:creator>
3. <dcterms:abstract>The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</dcterms:abstract>
4. <dcterms:abstract>La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</dcterms:abstract>
5. <uketdterms:institution>Universitat Jaume I</uketdterms:institution>
6. <dcterms:issued>2016-07-22</dcterms:issued>
7. <dc:type>info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</dc:type>
8. <dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
9. <dc:language type="dcterms:ISO639-2">eng</dc:language>
10. <dcterms:isReferencedBy>http://hdl.handle.net/10803/392148</dcterms:isReferencedBy>
11. <dc:identifier type="dcterms:URI">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf</dc:identifier>
12. <uketdterms:checksum type="uketdterms:MD5">5a5e939e54366a49e9dca2589af013c3</uketdterms:checksum>
13. <dcterms:hasFormat>https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/6/thesis_ivg_2016.pdf.txt</dcterms:hasFormat>
14. <uketdterms:checksum type="uketdterms:MD5">5f016ea5a3baf1afb17fb10e198f6238</uketdterms:checksum>
15. <uketdterms:embargodate>cap</uketdterms:embargodate>
16. <dc:subject>Aromatase</dc:subject>
17. <dc:subject>Compound I</dc:subject>
18. <dc:subject>Exemestane</dc:subject>
19. <dc:subject>Androstenedione</dc:subject>
20. <dc:subject>QM/MM</dc:subject>
21. <dc:subject>Hydroxylation</dc:subject>
22. <dc:subject>Química Física</dc:subject>
23. <dc:identifier>http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</dc:identifier>
</uketd_dc:uketddc>

xoai

Descargar XML

<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?>

<metadata schemaLocation="http://www.lyncode.com/xoai http://www.lyncode.com/xsd/xoai.xsd">
1. <element name="dc">
  1. <element name="contributor">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">Universitat Jaume I. Departament de Química Física i Analítica</field>
      </element>
    2. <element name="author">
      1. <element name="none">
        <field name="value">Viciano Gonzalo, Ignacio</field>
        <field name="authority">612f5a45-f9bc-484b-9b9b-ab2e2c950ddc</field>
        <field name="confidence">-1</field>
        </element>
      </element>
    3. <element name="authoremail">
      1. <element name="none">
        <field name="value">iviciano@uji.es</field>
        </element>
      </element>
    4. <element name="authoremailshow">
      1. <element name="none">
        <field name="value">false</field>
        </element>
      </element>
    5. <element name="director">
      1. <element name="none">
        <field name="value">Martí Forés, Sergio</field>
        <field name="authority">1f7d3eef-cb37-440b-aaae-6909812a18ba</field>
        <field name="confidence">-1</field>
        <field name="value">Castillo Solsona, Raquel</field>
        <field name="authority">11f2ef12-a572-4611-99cf-ce693ef96abe</field>
        <field name="confidence">-1</field>
        </element>
      </element>
    6. <element name="authorsendemail">
      1. <element name="none">
        <field name="value">true</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  2. <element name="date">
    1. <element name="accessioned">
      1. <element name="none">
        <field name="value">2016-07-28T09:17:34Z</field>
        </element>
      </element>
    2. <element name="available">
      1. <element name="none">
        <field name="value">2016-07-28T09:17:34Z</field>
        </element>
      </element>
    3. <element name="issued">
      1. <element name="none">
        <field name="value">2016-07-22</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  3. <element name="identifier">
    1. <element name="uri">
      1. <element name="none">
        <field name="value">http://hdl.handle.net/10803/392148</field>
        </element>
      </element>
    2. <element name="doi">
      1. <element name="none">
        <field name="value">http://dx.doi.org/10.6035/14114.2016.84191</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  4. <element name="description">
    1. <element name="abstract">
      1. <element name="none">
        <field name="value">The enzyme Cytochrome P450 aromatase plays an essential role in the biosynthesis of estrogens, and its inhibition is an important target for the development of drugs for the treatment of breast cancer. The main purpose of the present thesis is to improve the understanding of the catalytic mechanism and the biochemistry of this enzyme from the standpoint of theoretical chemistry. The results of this thesis have been divided into three main sections: (1) Study of the reactive species of the enzyme aromatase: Compound I; (2) Study of the hydroxylation of the natural substrate androstenedione, during the first catalytic subcycle of the enzyme aromatase; and (3) Study of the hydroxylation of Exemestane, an esteroidal third generation aromatase inhibitor, currently used in hormone dependent breast cancer therapy.</field>
        <field name="value">La enzima citocromo P450 aromatasa juega un papel esencial en la biosíntesis de estrógenos, y su inhibición es un objetivo importante para el desarrollo de medicamentos para el tratamiento del cáncer de mama. El objetivo principal de la esta Tesis ha sido arrojar luz sobre el mecanismo catalítico y sobre la bioquímica de esta enzima, desde el punto de vista de la química teórica. Los resultados que se presentan en esta Tesis se han dividido en tres secciones principales: (1) Estudio de la especie reactiva de la enzima aromatasa: "Compound I"; (2) Estudio de la hidroxilación del substrato natural androstenediona, a lo largo del primer subciclo catalítico de esta enzima; y (3) Estudio de la hidroxilación del Exemestano, un inhibidor esteroideo de tercera generación de la enzima aromatasa, que se utiliza actualmente en el tratamiento del cáncer de mama hormonodependiente.</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  5. <element name="format">
    1. <element name="extent">
      1. <element name="none">
        <field name="value">314 p.</field>
        </element>
      </element>
    2. <element name="mimetype">
      1. <element name="none">
        <field name="value">application/pdf</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  6. <element name="language">
    1. <element name="iso">
      1. <element name="none">
        <field name="value">eng</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  7. <element name="publisher">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">Universitat Jaume I</field>
      </element>
    </element>
  8. <element name="rights">
    1. <element name="license">
      1. <element name="none">
        <field name="value">L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</field>
        </element>
      </element>
    2. <element name="uri">
      1. <element name="*">
        <field name="value">http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/</field>
        </element>
      </element>
    3. <element name="accessLevel">
      1. <element name="none">
        <field name="value">info:eu-repo/semantics/openAccess</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  9. <element name="source">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</field>
      </element>
    </element>
  10. <element name="subject">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">Aromatase</field>
      2. <field name="value">Compound I</field>
      3. <field name="value">Exemestane</field>
      4. <field name="value">Androstenedione</field>
      5. <field name="value">QM/MM</field>
      6. <field name="value">Hydroxylation</field>
      </element>
    2. <element name="other">
      1. <element name="none">
        <field name="value">Química Física</field>
        </element>
      </element>
    3. <element name="udc">
      1. <element name="none">
        <field name="value">544</field>
        <field name="value">577</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  11. <element name="title">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">A theoretical study on the mechanism of the oxidation of substrates by human aromatase enzyme (CYP19A1)</field>
      </element>
    </element>
  12. <element name="type">
    1. <element name="none">
      1. <field name="value">info:eu-repo/semantics/doctoralThesis</field>
      2. <field name="value">info:eu-repo/semantics/publishedVersion</field>
      </element>
    </element>
  13. <element name="embargo">
    1. <element name="terms">
      1. <element name="none">
        <field name="value">cap</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  </element>
2. <element name="bundles">
  1. <element name="bundle">
    1. <field name="name">CC-LICENSE</field>
    2. <element name="bitstreams">
      1. <element name="bitstream">
        <field name="name">license_url</field>
        <field name="originalName">license_url</field>
        <field name="format">text/plain; charset=utf-8</field>
        <field name="size">49</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/2/license_url</field>
        <field name="checksum">d1475d58dda4fe1af6893365174b760a</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">2</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      2. <element name="bitstream">
        <field name="name">license_text</field>
        <field name="originalName">license_text</field>
        <field name="format">text/html; charset=utf-8</field>
        <field name="size">0</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/3/license_text</field>
        <field name="checksum">d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">3</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      3. <element name="bitstream">
        <field name="name">license_rdf</field>
        <field name="originalName">license_rdf</field>
        <field name="format">application/rdf+xml; charset=utf-8</field>
        <field name="size">0</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/4/license_rdf</field>
        <field name="checksum">d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">4</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  2. <element name="bundle">
    1. <field name="name">ORIGINAL</field>
    2. <element name="bitstreams">
      1. <element name="bitstream">
        <field name="name">thesis_ivg_2016.pdf</field>
        <field name="originalName">thesis_ivg_2016.pdf</field>
        <field name="description" />
        <field name="format">application/pdf</field>
        <field name="size">53125816</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/5/thesis_ivg_2016.pdf</field>
        <field name="checksum">5a5e939e54366a49e9dca2589af013c3</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">5</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  3. <element name="bundle">
    1. <field name="name">TEXT</field>
    2. <element name="bitstreams">
      1. <element name="bitstream">
        <field name="name">thesis_ivg_2016.pdf.txt</field>
        <field name="originalName">thesis_ivg_2016.pdf.txt</field>
        <field name="description">Extracted text</field>
        <field name="format">text/plain</field>
        <field name="size">683070</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/6/thesis_ivg_2016.pdf.txt</field>
        <field name="checksum">5f016ea5a3baf1afb17fb10e198f6238</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">6</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  4. <element name="bundle">
    1. <field name="name">MEDIA_DOCUMENT</field>
    2. <element name="bitstreams">
      1. <element name="bitstream">
        <field name="name">thesis_ivg_2016.pdf.xml</field>
        <field name="originalName">thesis_ivg_2016.pdf.xml</field>
        <field name="description">Document Consulta</field>
        <field name="format">text/xml</field>
        <field name="size">106</field>
        <field name="url">https://www.tdx.cat/bitstream/10803/392148/7/thesis_ivg_2016.pdf.xml</field>
        <field name="checksum">d0d38bff51d19fbf489ccfa6df1f8ee6</field>
        <field name="checksumAlgorithm">MD5</field>
        <field name="sid">7</field>
        <field name="drm">open access</field>
        </element>
      </element>
    </element>
  </element>
3. <element name="others">
  1. <field name="handle">10803/392148</field>
  2. <field name="identifier">oai:www.tdx.cat:10803/392148</field>
  3. <field name="lastModifyDate">2023-10-10 09:41:17.759</field>
  4. <field name="drm">open access</field>
  </element>
4. <element name="repository">
  1. <field name="name">TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)</field>
  2. <field name="mail">pir@csuc.cat</field>
  </element>
</metadata>